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(2) In future presentations of the research findings, in addition to the course project website and public presentations, your real name and personal information will not appear in this research report. If you are interested in the research results, we can provide you with an executive summary after the study is completed.
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生物實驗

酵素活性實驗

操作受質濃度、溫度與 pH,量酵素反應的初始速率:畫出 Michaelis–Menten 飽和曲線找 Vmax 與 Km,並掃出溫度與 pH 的鐘形最適曲線。
t = 0.00 s

速率對受質濃度(Michaelis–Menten)

實驗數據

尚無記錄。調整參數、完成一次量測後,按「記錄本次數據」把結果存進表格。

實驗參數

受質濃度 [S]
溫度 T
pH
酵素種類(決定最適 pH)
X 軸掃描變數(右圖)

即時量測

初始反應速率 v₀
單位/s
Vmax(此溫度/pH 下)
單位/s
Km(受質親和力)
mM
效率因子(溫度×pH)
%

畫面符號圖例

  • [S]:受質濃度、T:溫度、pH:酸鹼值;反應速率在最適 T/pH 最高,過高會使酶變性

實驗任務

  1. 飽和曲線:掃描變數選「受質濃度」。為什麼 [S] 很大時速率不再上升、而是趨近 Vmax? 從「酵素全部忙碌(飽和)」的角度解釋。Km 在曲線上是什麼位置(提示:v=½Vmax 時)?
  2. 最適溫度:掃描變數改「溫度」。曲線為什麼是鐘形而非一路上升? 高溫端速率驟降代表什麼(提示:蛋白質變性)?這和一般化學反應「溫度越高越快」有何不同?
  3. 最適 pH:掃描變數選「pH」,比較三種酵素。胃蛋白酶的最適 pH 為何那麼低? 把唾液澱粉酶放進 pH 2 的環境(喝下胃裡),活性還剩多少?
  4. Km 的意義:Km 小代表酵素和受質親和力高(低濃度就半飽和)。 記錄不同條件下的 Vmax 與半飽和點,理解為什麼「Km 是酵素的性質、不隨 [S] 改變」。

模型與假設

Michaelis–Menten:v₀=Vmax·[S]/(Km+[S]),Km=2 mM(固定,受質親和力)。 有效 Vmax=Vmax₀·f_T·f_pH。
溫度因子 f_T:低溫端依 Arrhenius 上升、近最適溫(37°C)達峰、高溫端因變性急降(鐘形)。
pH 因子 f_pH:以各酵素最適 pH 為中心的高斯鐘形(胃蛋白酶 2、澱粉酶 7、胰蛋白酶 8)。
本質:酵素是蛋白質,其活性受三維結構支配——溫度與 pH 破壞結構即失活, 這是它和無機催化劑最大的不同。