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生物實驗

酵素活性實驗

操作受質濃度、溫度與 pH,量酵素反應的初始速率:畫出 Michaelis–Menten 飽和曲線找 Vmax 與 Km,並掃出溫度與 pH 的鐘形最適曲線。
t = 0.00 s

速率對受質濃度(Michaelis–Menten)

實驗數據

尚無記錄。調整參數、完成一次量測後,按「記錄本次數據」把結果存進表格。

實驗參數

受質濃度 [S]
溫度 T
pH
酵素種類(決定最適 pH)
X 軸掃描變數(右圖)

即時量測

初始反應速率 v₀
單位/s
Vmax(此溫度/pH 下)
單位/s
Km(受質親和力)
mM
效率因子(溫度×pH)
%

實驗任務

  1. 飽和曲線:掃描變數選「受質濃度」。為什麼 [S] 很大時速率不再上升、而是趨近 Vmax? 從「酵素全部忙碌(飽和)」的角度解釋。Km 在曲線上是什麼位置(提示:v=½Vmax 時)?
  2. 最適溫度:掃描變數改「溫度」。曲線為什麼是鐘形而非一路上升? 高溫端速率驟降代表什麼(提示:蛋白質變性)?這和一般化學反應「溫度越高越快」有何不同?
  3. 最適 pH:掃描變數選「pH」,比較三種酵素。胃蛋白酶的最適 pH 為何那麼低? 把唾液澱粉酶放進 pH 2 的環境(喝下胃裡),活性還剩多少?
  4. Km 的意義:Km 小代表酵素和受質親和力高(低濃度就半飽和)。 記錄不同條件下的 Vmax 與半飽和點,理解為什麼「Km 是酵素的性質、不隨 [S] 改變」。

模型與假設

Michaelis–Menten:v₀=Vmax·[S]/(Km+[S]),Km=2 mM(固定,受質親和力)。 有效 Vmax=Vmax₀·f_T·f_pH。
溫度因子 f_T:低溫端依 Arrhenius 上升、近最適溫(37°C)達峰、高溫端因變性急降(鐘形)。
pH 因子 f_pH:以各酵素最適 pH 為中心的高斯鐘形(胃蛋白酶 2、澱粉酶 7、胰蛋白酶 8)。
本質:酵素是蛋白質,其活性受三維結構支配——溫度與 pH 破壞結構即失活, 這是它和無機催化劑最大的不同。